Sitio de unión

Las moléculas de anticuerpo tienen dos funciones, unión a antígeno y mediación de funciones efectoras. La unión a antígeno es realizada por las porciones amino terminal, y las funciones efectoras por las regiones carboxilo terminales. Las características estructurales relacionadas con estas funciones se consideran en secciones posteriores. Comparaciones detalladas de las secuencias de aminoácidos de un gran número de dominios VL y VH revelaron que la variación de la secuencia se concentra en unas cuantas regiones discretas de esos dominios. Las regiones hipervariables forman el sitio de unión a antígeno de la molécula de anticuerpo. Debido a que el sitio de unión a antígeno es complementario a la estructura del epítopo, estas áreas se llaman en la actualidad regiones determinantes de complementariedad (CDR). Las CDR de tres cadenas pesadas y tres ligeras se hallan en las asas que conectan las hileras de los dominios VH y VL.

Además de fijar antígeno, los anticuerpos participan en una extensa gama de otras actividades biológicas. Cuando se considera la función del anticuerpo en las defensas contra una enfermedad,es importante recordar que los anticuerpos casi nunca destruyen o eliminan patógenos con sólo unirse a ellos. Para que sean eficaces contra los microorganismos, los anticuerpos no sólo deben reconocer antígeno, sino también activar reacciones —funciones efectoras— que tienen como resultado la eliminación del antígeno y la muerte del patógeno. Si bien las regiones variables del anticuerpo son los únicos agentes de unión a antígenos, la región constante de la cadena pesada (CH) tiene a su cargo una diversidad de interacciones colaboradoras con otras proteínas, células y tejidos, que dan por resultado las funciones efectoras de la reacción humoral.